مقاله مولکول های آنزیمی به عنوان نانوموتورها (2013 ACS)

مقدمه

نتایج و بحث

نتیجه گیری

روش های آزمایشگاهی

لیبل دار کردن فلوئورسنت اورئاز و کاتالاز

مطالعات مهار کاتالاز

اسپکتروسکوپی تک مولکولی و آنالیز داده ها.

شبیه سازی کموتاکسی آنزیم با استفاده از مولتی فیزیک COMOL

ارزیابی انتشار کاتالاز مهار شده (لیبل شده با فلوئورسنت) در حضور کاتالاز فعال (غیر لیبل) و هیدروژن پروکسید

تجزیه هیدروژن پروکسید در حضور نمونه های کاتالاز فعال و غیر فعال

ارزیابی های ویسکوزیته

رفتار مولکول های آزاد رنگ نسبت به گرادیان غلظتی سوبسترا

رفتار نقاط کوانتوم نسبت به گرادیان غلطتی سوبسترا

Using fluorescence correlation spectroscopy, we show that the diffusive movements of catalase enzyme molecules increase in the presence of the substrate, hydrogen peroxide, in a concentration-dependent manner. Employing a microfluidic device to generate a substrate concentration gradient, we show that both catalase and urease enzyme molecules spread toward areas of higher substrate concentration, a form of chemotaxis at the molecular scale. Using glucose oxidase and glucose to generate a hydrogen peroxide gradient, we induce the migration of catalase toward glucose oxidase, thereby showing that chemically interconnected enzymes can be drawn together.

با استفاده از اسپکتروسکوپی همبستگی فلوئورسنس، ما نشان دادیم که حرکات انتشاری مولکول های آنزیمی کاتالاز در حضور سوبسترا، هیدروژن پروکسید، در یک الگوی وابسته به غلظت افزایش پیدا می کند. با کاربرد یک وسیله میکروفلوئیدی برای ایجاد یک شیب غلظتی از سوبسترا، ما نشان دادیم که هم آنزیم کاتالاز و هم اورئاز، به سمت مناطقی با غلظت سوبسترایی بالاتر منتشر می شوند، که یک شکلی از کموتاکسی در مقیاس مولکولی می باشد. با استفاده از گلوکز اکسیداز و گلوکز برای ایجاد یک شیب هیدروژن پروکسیدی، ما مهاجرت کاتالاز به سمت گلوکز اکسیداز را نشان دادیم، بنابراین نشان دادیم که ارتباطات درونی شیمایی آنزیم ها می تواند با هم ترسیم شود.